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嘶嘶作响的蜗牛优先考虑蛋白质的稳定性

2019-06-19 14:42:51 • 来源：

如果我们的体温升高甚至1°C，我们就会感到非常恶心，但Echinolittorina malaccana periwinkles会经常体验并承受超过55°C的温度。事实证明，耐热软体动物加强了蛋白质的核心，如苹果酸脱氢酶，以防止它们在高温下散开，同时增加蛋白质机制所必需的区域的灵活性，以确保蛋白质在高低温下保持功能温度。

嘶嘶作响的蜗牛优先考虑蛋白质的稳定性

无论外面多么温暖，大多数吸热材料都能保持相当稳定的内部温度;如果他们不这样做，他们的温度通常是一个非常好的理由。然而，在岩石潮汐岸上依赖生命的等温物种的体温并不那么可靠。当潮水退去并且一些软体动物在海岸上保持高温和干燥时，它们的体温可以飙升到细胞内脆弱的蛋白质结构开始解开的水平。然而，非凡的Echinolittorina长春软体动物家族经常体验到危险的高体温它们在阳光下烘烤时超过50°C。斯坦福大学的George Somero和中国厦门大学的Yun-wei Dong对这些小型生物的非凡弹性感到好奇，他们决定了解这个健壮家族的成员如何强化精致的蛋白质结构，使其在其他温度下保持完好无损。蛋白质会崩解。

选择普遍存在的细胞溶质酶苹果酸脱氢酶，产生用于生产ATP的线粒体的苹果酸，廖明玲和舒章收集了Echinolittorina家族的两个成员-E. malaccana，它可以耐受超过55°C的温度和不太健壮的E. radiata- 找出是什么赋予了E. malaccana蛋白质的热边缘。从两种软体动物中分离出酶后，Liao和S. Zhang在20至40°C的温度下提供了含有草酰乙酸的酶，并测定了酸转化为苹果酸的速率，发现苹果酸马拉加脱氢酶的作用更好。在高温下比E. radiata酶。当二人通过将蛋白质保持在高达57.5°C的温度来测量蛋白质的稳定性并记录其活性在一小时内如何改变时，实验结束时，辐射松苹果酸脱氢酶完全失活，而更有弹性的E malaccana蛋白仍然有功能，但速度要低得多。

Liao和S. Zhang分析了两种蛋白质中氨基酸的序列，并确定了两个关键位置 - 肽链中的48位和114位，因此很想知道为什么E. malaccana酶比E. radiata苹果酸脱氢酶更加坚韧。-E. radilaana蛋白中的丝氨酸氨基酸被E. malaccana中的小得多的甘氨酸氨基酸取代苹果酸脱氢酶。想知道这些微妙的差异如何影响蛋白质，Liao，Guang-ya Zhang和Yun-meng Chu计算了在复制效果的模拟中，通过在计算机中将它们有效地加热到42和57°C来增加热量会如何影响蛋白质的功能。不同温度对脆弱的蛋白质结构。通过对计算结果的分析，研究小组发现E. malaccana酶的核心在57°C时比E. radiata酶更稳定。然而，模拟还表明，参与草酰乙酸转化为苹果酸盐的更耐热蛋白质区域变得更加灵活。该团队在Journal of Experimental Biology上发表了他们的发现他们认为，这些局部灵活性的增加可以使酶在较低温度下继续发挥作用，同时使蛋白质在较高温度下保持稳定，而其他蛋白质会崩溃。

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