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DNA键可以通过漂浮在细胞周围的未结合蛋白质来破坏

2019-06-30 09:17:58 • 来源：

判决结果是：太多的单一，性感的蛋白质可以打破强大的关系。西北大学一项新的跨学科研究报告说，重要的蛋白质-DNA键可以通过漂浮在细胞周围的未结合蛋白质来破坏。这一发现揭示了分子如何自我组织以及如何动态控制基因表达。

DNA键可以通过漂浮在细胞周围的未结合蛋白质来破坏

“蛋白质与DNA相互作用的方式决定了所有生物体的生物活性，”西北大学Weinberg艺术与科学学院分子生物科学，物理学和天文学教授John F. Marko说。“不可避免地，这种相互作用网络中的任何故障都可能导致恶性条件。精确理解蛋白质-DNA关联的相互作用机制至关重要。”

为了理解这种重要的关系，Marko领导了一项研究，研究单个蛋白质与DNA结合的位点。DNA链具有特定位点，其他分子可以在其上结合并成为DNA遗传密码的一部分。一种称为转录因子(TF)的DNA结合蛋白是遗传信息从DNA转录到信使RNA(mRNA)以产生新蛋白质或其他类型RNA的关键参与者。TF蛋白通过与DNA结合和解除结合来控制活细胞中的生物过程。

在实验中，Marko和他的团队开发了一种与DNA结合的TF蛋白浓度与未结合的TF蛋白混合，后者与结合蛋白竞争其结合位点。他们观察到未结合的蛋白质导致结合的蛋白质从DNA中解离。然后未结合的蛋白质偷走了新近可用的单结合位点。

“我们的实验表明，解离发生在单一蛋白质-DNA相互作用的水平上，”Marko说。“这是该领域的新信息。”

该研究由美国国立卫生研究院和国家科学基金会支持，本周在线发表在“美国国家科学院院刊”上。Ramsey Kamara是Marko实验室的前博士后研究员，曾担任该论文的第一作者。西北工程公司的材料科学与工程律师泰勒教授Monica Olvera de la Cruz与该论文合着。

Olvera de la Cruz领导了理论模型的开发并进行了分子动力学模拟，以显示由于竞争蛋白，蛋白质-DNA在单结合位点分裂的普遍性。这反驳了以前的观点，即蛋白质-DNA键不受未结合蛋白质的影响，而是由许多分子，大蛋白质簇或长DNA片段之间的更“协同”相互作用产生。

“我们的结果表明蛋白质-DNA解离可能对依赖于体内蛋白质结合的生物过程的动力学产生深远的影响，”Olvera de la Cruz说。“在对活细胞中的基因表达进行建模时，这可能是一个需要考虑的重要因素。”

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