侦察出抗生素耐药性细菌的防御措施寻找新的方式来反击

由布里斯托尔大学的研究已经开始拆开一个重要抗生素耐药性的机制和建议的方法来阻止这种阻力。抗生素耐药性细菌的能力抵御抗生素的攻击,和这些耐药机制在细菌的传播是一个全球性的公共卫生问题。电阻的一种形式,由一个家庭的细菌蛋白质的维罗纳Imipenemase beta-lactamases (VIM),急性临床关注的,因为它可以灭活抗生素(青霉素及相关代理),占全球抗菌市场的一半以上。

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布里斯托大学领导的研究小组发现了near-atomic VIM蛋白质的结构细节。这项研究发表在今天(11月15日周四)2月日报。

吉姆•斯宾塞博士读者在微生物细胞和分子医学学院的布里斯托尔大学领导这项研究的,说:”我们的工作解释了一个家庭的产品基因识别penicillin-type抗生素的耐药性,并建议在未来的治疗途径阻断这种阻力。”

VIM蛋白质保护细菌免受最临床抗生素的重要群体,beta-lactams,随后通过绑定和灭活他们,防止他们的攻击目标细菌。阻止VIM蛋白介导的抗性,团队他们的研究集中在确定如何VIM蛋白质绑定到抗生素。

斯宾塞博士补充说:“我们试图了解VIM承认其目标抗生素。”

了解抗生素结合研究人员需要检查VIM在原子水平的蛋白质。一个蛋白质的原子排列可以由向感兴趣的蛋白质x射线和x射线观察的方式分散。必要的高强度的x射线粒子加速器中产生被称为同步加速器。研究小组使用英国的国家同步加速器科学设施,钻石光源,在牛津郡的哈维尔科学和创新校园。

令人惊讶的变化之前已经被确认在两个特定区域的VIM蛋白质,因此很难解释为什么不同的VIM家庭成员都可以绑定抗生素。团队是解释这种现象特别感兴趣。通过收集near-atomic级晶体VIM蛋白家族的一个成员的数据,研究人员能够识别的一个关键组成部分抗生素绑定机制。结构比较与其他VIM蛋白质家族成员确认这是一个共同的特点在VIM的家庭。

斯宾塞博士解释说:“VIM beta-lactamases是家族的酶变化从一个另一个在该地区负责抗生素绑定,我们的工作解释了抗生素可以绑定到不同类型的VIM beta-lactamase尽管这些变化。

“知识的机制VIM beta-lactamases结合抗生素将使研究人员能够在分子复制这些交互设计阻止他们的活动,所以反向抗生素耐药性。”研究小组现在使用他们已经收集到的信息来设计分子绑定到VIM的蛋白质。

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