交互蛋白翻译后修饰调节应激反应

基于甲基化和一氧化氮(NO)的S-亚硝基化是高度保守的蛋白质翻译后修饰，其调节多种生物过程，包括非生物应激反应。然而，关于潜在的分子机制知之甚少。

中国科学院遗传与发育生物学研究所(ZDB)的左健如博士在拟南芥的硝基蛋白质组学研究中将PRMT5(一种蛋白质精氨酸甲基转移酶)鉴定为S-亚硝基化蛋白。PRMT5是一种高度保守的酶，可催化各种蛋白质的精氨酸对称二甲基化，包括剪接体的关键组分。

通过合作者，研究人员发现NO在Cys-125中通过S-亚硝基化反应非生物应激，正调节PRMT5的甲基转移酶活性。因此，PRMT5的Cys-125的S-亚硝基化增强了精氨酸对称的二甲基化，导致应激相关基因的正确剪接特异性前mRNA，并最终提高对应激的耐受性。重要的是，Cys-125的S-亚硝基化对于由NO介导的PRMT5调节的应激反应是必需的。

这些发现定义了一个分子链接，植物通过该分子链接将应激触发的NO信号转换为蛋白质甲基化机制以响应环境变化。这项名为“一氧化氮在植物应激反应过程中调节蛋白质甲基化”的研究结果最近在线发表在Molecular Cell上。

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