研究人员发现冬眠核糖体是如何醒来的

在美国国家科学院院刊(PNAS)上发表的研究中，圣路易斯大学生物化学和分子生物学助理教授Mee-Ngan F. Yap博士发现了细菌核糖体从非活动状态转变的方式积极的形式，以及“唤醒呼叫”是如何生存的关键。

通常被描述为细胞的蛋白质工厂，核糖体翻译信使RNA并将氨基酸连接在一起形成新的蛋白质。核糖体催化对所有生命都必不可少的蛋白质。

在细菌中，核糖体可以采取称为冬眠100S核糖体的无活性形式。由于蛋白质合成占细胞能量成本的一半以上，因此无活性核糖体形式有助于细菌在压力条件下存活。在有限的营养物质进入，抗生素应激，宿主定植，适应黑暗和生物膜形成的过程中，细菌旨在通过关闭蛋白质工厂来节约能源。

科学家观察到核糖体的冬眠形式不是永久状态，如果条件有利，它可以“唤醒”并恢复其活跃形式，称为70S，并开始启动新的蛋白质合成循环。

“100S表格永远不会在一起，”Yap说。“然而，直到现在，100S核糖体的解离已经是一个完整的黑盒子。我们还不知道核糖体是如何从一种形式转移到另一种形式的。”

Yap正在寻找导致100S形式返回中间体30S和50S形式并随后进入活性70S形式的蛋白质因子。研究金黄色葡萄球菌，通常称为葡萄球菌，Yap发现称为HflX的GTP水解酶是一种唤醒，可以重新激活核糖体。

“HflX是打破100S核糖体结构的一种方式，它可以恢复到活跃的70S形式，”Yap说。

HflX GTP酶是一类酶，是进化上保守的蛋白质，这意味着它们也存在于植物，人类和其他细菌中。Yap对这一发现很感兴趣，因为虽然人类细胞中几乎没有对蛋白质进行过研究，但它在基因测序中的表现出现在癌症患者和有神经系统症状的患者身上，包括类似抽动障碍的综合征。科学家还不知道这种联系意味着什么。

由于美国国立卫生研究院提供了一项为期五年的新的159万美元赠款，Yap将继续探索这些问题以及围绕冬眠核糖体在细胞存活中的作用的其他问题。

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